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纳豆激酶对纤维蛋白有高度的亲和性，能够直接作用于交联的纤维蛋白，应用后引起全身出血的倾向小，纳豆激酶能否成为新一代的溶栓制剂主要取决于纳豆激酶功能的提高，如延长半衰期、提高酶活力和热稳定性等。由于人们对纳豆激酶分子的结构已很清楚，并且已能熟练操作纳豆激酶基因.针对纳豆激酶 的缺点，可有目的地进行纳豆激酶分子的改造研究， hirc~jfi t 等人采用定点突变使gic 和变为cys6 c 突变株，再使用 计算机分析，找到合适的双硫键位点，双硫键的引a ，提高了酶的耐热性，而不改变其催化性能.cys6 /cy 突变株的半衰期是野生型的2~3倍;引入双硫键后，热稳定性提高了45℃; takagi h等人采用定点突变的方法，改变括性中心asp3 附近的1ie ，然后将突变基因转入e.coli中表达，获得了较高的酶活力，其催化效率是野生型的2~6倍，作为对照，他们在iie位点引入了8种不同的氨基酸残基(cys，ser，thr，gly，ala，val，leu，phe)，结果发现只有var 和leu 突变株表现出酶活力增加，其中leu 突变株的酶活力显著增加，其它六种突变株的酶活力均明显下降，这表明在31位点的侧链氨基酸对纳豆激酶活力的表现是非常重要的，并且酶活力表现的水平依赖于侧链基团的结构。